Глутаматдехидрогеназа

Показания за изследване на глутаматдехидрогеназа

• съмнение за холестатични процеси
• за определяне на тежестта на хронични чернодробни заболявания

Биологичен материал

• серум

Принцип на изследването

Измерва се скоростта на образуване на глутамат и НАД.Ф+ от алфакетоглутарат, НАДФ.Н и NH4+ . Степента на намаляване на концентрацията на НАДФ.Н се използва за измерване на ензимната активност. Освен субстратите в реакцията са включени аденозиндифосфат за активиране на ензима и EDTA за свързване и блокиране на йони на тежки метали, които потискат реакцията. Налице са и буферни вещества за поддържане на необходимото рН на средата.

Глутаматдехидрогеназата (ГлДХ) катализира обратима реакция от междинната обмяна:

Глутамат + НАД+ (или НАД.Ф+)  ⇔ ГлДХ⇔ алфа-кетоглутарат + НАД.Н  (или НАДФ.Н + NH4+)

Тази реакция е съществена връзка между цитратния цикъл и аминокиселинната обмяна. Създава възможност както за свързването на амониевите йони, така и за фиксирането на свободен амоняк към алфакетоглутарат и по-нататък за изграждането на неесенциални аминокиселини от алфакетокиселини чрез междинни реакции на трансаминиране. ГлДХ се изгражда в митохондриите на клетките. Черният дроб е с относително висока активност на ГлДХ. В скелетната мускулатура активността на ГлДХ е многократно по-ниска. В самия черен дроб разпределението на ГлДХ в хепатоцитите не е равномерно. В центроацинозните клетки активността на този ензим е най-висока. При чернодробни заболявания с некрози на хепатоцити, специално в центроацинозната част на чернодробните делчета, се освобождава ГлДХ с нарастване на нейната активност в серума. Полуживотът на ГлДХ в серума е около 17 - 19 часа.