Изследвания и процедури

Хемоглобин

На английски език: haemoglobin, hemoglobin (Hb, Hgb)

Структура на хемоглобина

Молекулата на хемоглобина (НЬ) има сфероидна форма и размери приблизително 55 х 50 х 64 А и молекулна маса 64 458 Da. Хемоглобинът е хромопротеин. Молекулата му се изгражда от две съставки: белтъчна (глобин), която се състои от 4 полипепдидни вериги – две еднакви двойки, и небелтъчна (хем), която се представя от 4 порфиринови пръстена, по един към всяка полипептидна верига. Хемоглобинът е главната белтъчна съставка на еритроцитите. Образува се от четири субединици, образувани от по една молекула хем (Fe++) и една полипептидна верига (глобинова част).

Хемоглобинът има четири нива на структурна организация:

  • Първична структура. Първичната структура се определя от вида, броя и линейната последователност на аминокиселините, които образуват полипептидната верига. Аминокиселинните остатъци са свързани с пептидни мостове. Полипептидната верига започва с N-начало (-NH2) и завършва с С-край (-СООН). През различни периоди от развитието и живота на здрави хора хемоглобинът се изгражда от различни полипептидни вериги: алфа-веригите, за разлика от β, γ и δ, участват в структурата на всички нормални хемоглобини на човека след раждането. По тази причина и поради особеностите в структурата полипептидните вериги условно се делят на алфа- и неалфа вериги. Алфа-веригите се изграждат от 141 аминокиселинни остатъка. Heалфа веригите (β, γ и δ) се образуват от по 146 аминокиселинни остатъка. Структурата на β, γ и δ-веригите е сходна. Разликите между тях се свеждат до 10 аминокиселини, което подсказва общия им произход.
  • Вторична структура. Това структурно ниво се характеризира с формирането на спирални и неспирални участъци (сегменти) в полипептидната верига. Структурно спиралните участъци представляват алфа-спирали, стабилизирани с водородни мостове и обхващат около 80% от дължината на глобиновата верига. Сегментите се именуват на латиница с главни букви от А до Н. Линейните, неспирални сегменти, разположени между спиралите, съставляват 20% от веригата. Неспиралните участъци се означават с две букви – на предишния и на следващия спирален сегмент, с изключение на първия и последния неспирален участък. Алфа-веригите имат 7 спирални сегмента (А, В, С, Е, F, G, Н) и 6 неспирални (NA, АВ, СЕ, EF, GH, НС). N в NA идва от -NH2 в началото на полипептидната верига. С в НС е от карбоксилната група (-СООН) в края на веригата. Бета, гама и делта-веригите имат по 8 спирални (А, В, С, D, Е, F, G, Н) и по 6 неспирални участъка (NA, АВ, CD, EF, GH, НС).
  • Третична структура. Тя се създава чрез прегъване на глобиновата верига в неспиралните участъци, в резултат на което веригата получава глобуларна форма. Всяка полипептидна верига е нагъната около себе си така, че да образува на повърхността си цепнатина (хемово джобче), в която е разположен хемът. Нормално това джобче е подплатено от неполярни (хидрофобни) аминокиселини. Аминокиселините по външната повърхност са хидрофилни, което прави молекулата водноразтворима. Хемът се закрепва в джобчето посредством координативната връзка между железния атом и имидазоловата група на проксималния хистидин на β92 или α87.Имидазоловата група на дисталния хистидин на β63 или α58 също е в съприкосновение с железния атом на хема, но вероятно тази връзка променя местоположението си, за да позволи свързването на кислород към хемоглобиновата молекула при оксигениране и отделяне от нея – при деоксигениране.
  • Четвъртична структура. хемоглобин (haemoglobin, hemoglobin (Hb, Hgb))Четири полипептидни вериги (субединици) с третична структура, две по две еднакви, се свързват чрез нековалентни връзки и образуват тетрамера на хемоглобиновата молекула. Двете двойки полипептидни вериги в тетрамера са разположени така, че заграждат централната кухина на хемоглобиновата молекула. Субединиците на хемоглобина влизат в контакт помежду си в 4 точки. При НbА контактите са α1β2 и α1β1. Контактите α1β2 са по-тесни и действат като шарнири, което позволява хемоглобиновият тетрамер да се отваря и затваря подобно на мида при свързване и освобождаване на О2 от хемоглобина. Хемът е протопорфирин IX, свързан с един атом желязо във втора валенция (Fe++). Хемът придава цвета на кръвта. Железният атом в центъра на хема е от шеста координативна валентност. Четири от валентните връзки са свързани с азотните атоми на пироловите ядра, петата осигурява свързването с полипептидната верига, а шестата може да свързва обратимо О2 или СО2 в зависимост от парциалното им налягане, както и някои други газове (CO, HCN). Синтезата на полипептидните вериги на хемоглобина се определя от четири различни генома. Продуктите им се означават като алфа-, бета-, гама- и делта вериги.

Покана

Ако сте медицински, здравен или сроден специалист и бихте желали да допринесете за подобряване качеството на тази публикация – да предложите свой собствен авторски текст, фотография или видео, или просто да ни посочите грешка от едно или друго естество, която може да сме допуснали при подготовката на материала, заповядайте!

Не пропускайте

Коментари